parar enfermedad de alzheimer puede comenzar disolviendo pequeños grupos de proteína tau antes de su degradación.
Los científicos de la Universidad Metropolitana de Tokio recurrieron a la física de polímeros para comprender mejor una de las características definitorias de la enfermedad de Alzheimer: la formación de fibrillas de proteína tau. Su investigación muestra que estas fibrillas no se forman directamente. En cambio, las proteínas tau comienzan a ensamblarse en grandes grupos, de manera similar a cómo los polímeros comienzan a brillar. Cuando los investigadores destruyeron estos primeros grupos, las fibrillas no lograron formar una solución.
Este artículo marca un punto de inflexión importante en cómo se pueden diseñar futuros tratamientos para enfermedades neurodegenerativas.
Contenido
Por qué el Alzheimer sigue siendo tan difícil de tratar
La enfermedad de Alzheimer (EA) sigue siendo una de las enfermedades más complejas y desafiantes a las que se enfrentan los investigadores en la actualidad. Comprender cómo progresa y encontrar tratamientos eficaces ha resultado difícil, especialmente porque el envejecimiento de la población en todo el mundo aumenta el número de personas afectadas.
Aunque la mayoría de las investigaciones se han centrado en la farmacología y los métodos médicos tradicionales, la naturaleza compleja de la EA ha llevado a los científicos a tomar ideas de estudios externos para revelar nuevas ideas y soluciones.
Uso de la cristalización de polímeros para comprender las fibrillas Tau
Un equipo de investigación dirigido por el profesor Rei Kurita utilizó principios de la física de polímeros para estudiar cómo se forman las fibrillas de proteína tau en la EA. Los polímeros, que son moléculas en forma de cadenas largas, a menudo se autoensamblan formando cristales en un proceso de varios pasos. En lugar de hacer crecer estructuras cristalinas una hebra a la vez, los polímeros suelen pasar por etapas intermedias conocidas como «precursores» antes de asentarse en una estructura ordenada.
Utilizando este marco, el equipo investigó las proteínas tau en solución y confirmó que la formación (o fibrilación) de fibrillas sigue un patrón similar. Antes de que aparezcan las fibrillas, las proteínas tau se ensamblan en grupos sueltos que miden decenas de nanómetros. Estas estructuras precursoras se detectaron utilizando varios métodos independientes, incluida la dispersión de rayos X a pequeña escala y métodos basados en fluorescencia.
La alteración de los grupos Tau detiene la formación de fibrillas
Los investigadores han descubierto que estos grupos prioritarios no son entidades rígidas sino asociaciones flexibles a corto plazo. Al cambiar los niveles de cloruro de sodio en presencia de heparina, un anticoagulante que se produce naturalmente en el cuerpo humano, el equipo pudo romper estos grupos. Cuando se eliminaron los grupos o se impidió su formación, las fibrillas estaban casi completamente ausentes.
Los investigadores sugirieron que las altas concentraciones de iones cargados debilitan la interacción entre las proteínas tau y la heparina, dificultando la formación de grupos. Esto sucede porque las moléculas cargadas como la tau y la heparina no pueden interactuar debido a una detección «electrostática», que oculta sus cargas entre sí.
Nuevas pautas para el tratamiento de enfermedades neurodegenerativas
Estos resultados apuntan a una estrategia diferente para desarrollar tratamientos. En lugar de intentar aislar por completo las fibrillas de tau, los tratamientos futuros pueden centrarse en prevenir la etapa irreversible antes de que se produzca un daño irreversible. Este enfoque podría tener implicaciones más allá de la enfermedad de Alzheimer, lo que podría influir en la investigación de otras enfermedades neurodegenerativas, incluida la enfermedad de Parkinson.
Referencia: «Interrupción de la fibrilización tau mediante la interrupción de los grupos anteriores» por Tomomi Takahashi, Takashi Nonaka, Reiko Ohtani, Masato Hasegawa, Yukiko Hori, Taisuke Tomita y Rei Kurita, 1 de octubre de 2025. Investigación en neurociencia.
DOI: 10.1016/j.neures.2025.104968
Este trabajo fue apoyado por el número de subvención del programa JST SPRING JPMJSP2156, los números de subvención JSPS KAKENHI 22K07362, 25K21773, 24H00624, 22H05036, 23K21357, 25K02405, 23K 33K y 33K 33K y 33K 20H01874, número de subvención del programa de investigación y desarrollo JST Moonshot JPMJMS2024 y número de subvención de AMED 24wm0625303 y 25dk0207073.
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